有问题就有答案
Q1：米式方程在低底物浓度下是否应该得到修正？
在低底物浓度下，米方程不需要校正。米氏方程是低底物浓度下酶促反应的反应方程。在低底物浓度下，反应速度和底物浓度均为一级反应；在中等底物浓度下，反应速度和底物浓度为混合级反应；在高底物浓度下，反应速度是零级反应。
Q2：米氏方程
根据酶促反应动力学理论，建立了米氏方程。表示酶促反应的初始速度和底物浓度之间关系的速度方程。在酶促反应中，在底物浓度较低的条件下，反应为一级反应)；相对于衬底；当底物浓度在中间范围时，反应(相对于底物)是混合有序反应。当底物浓度增加时，反应从一级反应过渡到零级反应。当底物浓度[S]逐渐增加时，速度n相对于[S]的曲线是一个双曲线延伸数据：酶促反应中有几种方法可以测量Km和Vmax。通过固定反应中的酶浓度，然后分析几种不同底物浓度下的初始速度，可以得到Km和Vmax的值。然而，很难直接从初始速度对底物浓度的图中确定Km或Vmax，因为当曲线接近Vmax时是一个渐进的过程。因此，通常利用米氏方程的变换形式得到Km和Vmax值。米氏方程常用的变换形式是Lineweaver-Burk方程，又称双倒数方程。参考来源：百度百科_米氏方程。
Q3：何谓米氏方程？他有什么局限性？
由德国化学家米夏埃利斯(Michaelis)和门藤(Menten)归纳的表示酶促动力学基本原理的数学表达式，此方程式表明了底物浓度与酶反应速度间的定量关系.由于是在假定存在一个稳态 反应条件下推导出来的，所以会有实验偏差吧。
Q4：米曼方程式的计算
Michaelis-Menten方程表示酶促反应的初始速度(v)和底物浓度(s)之间关系的速度方程，v=vmaxs/(kms)。酶促反应动力学简称酶动力学，主要研究酶促反应的速度以及抑制剂等其他因素对反应速度的影响。在酶促反应中，在底物浓度较低的条件下，反应为一级反应)；相对于衬底；当底物浓度在中间范围时，反应(相对于底物)是混合有序反应。当底物浓度增加时，反应从一级反应过渡到零级反应。Michaelis-Menten方程，v=Vmax[S]/(Km [S])，是在存在稳态反应的假设下推导出来的，其中Km称为Michaelis常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，而[S]是底物浓度。可见，Km值的物理意义是反应速度(v)达到1/2Vmax时的底物浓度(即Km=[S])，单位一般为mol/L，仅由酶的性质决定，与酶浓度无关。Km的值可以用来识别不同的酶。当底物浓度很大时，反应速度接近恒定值。在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物s是零级反应，也就是说，增加底物对反应速度没有影响。反应速度逐渐接近的恒定值称为最大反应速度Vmax。对于给定量的酶，Vmax可以定义为饱和底物浓度下的初始反应速率n。反应曲线伪一级反应区的速度方程可以写成等价形式：n(饱和时)=VMAX=k[e][s]0=k[e]total=k cat[ES]。速度常数k等于催化常数k cat，kcat是es转化为游离e和产物的速度常数。饱和时，所有e都以ES的形式存在。方程(3.2)中还有另一个简单的关系：Vmax=k猫[E]合计。可以得出，k猫=Vmax/[E]合计。猫的单位是s-1。催化常数可以测量酶促反应的速度。米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度的一半时的底物浓度。这可以用[S]代替米氏方程中的Km来证明，通过计算可以得到n=Vmax /2。(1)当自变量=VMAX/2时，Km=[S]。因此，当酶促反应速度达到最大值的一半时，Km等于底物浓度。当k-1k ^ 2时，Km=k-1/k ^ 1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物的亲和力，即Km值越小，酶与底物的亲和力越大。相反，越小。可用Km判断反应顺序：当[s] [S]为0.01Km时，=(Vmax/Km)[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[s] [S]100Km时，=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关。当0.01 km [s]为100 km时，反应介于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。Km是酶的特征常数：在一定条件下，一种酶的Km值是恒定的，因此可以通过测定不同酶(尤其是一组同工酶)的Km值来判断是否是不同的酶。可用Km判断酶的最佳底物：当酶中有几种不同的底物时，Km值最小的那个是酶的最佳底物。可用Km确定酶活性测定所需的底物浓度：当[S]=10Km时，=91%Vmax是酶活性测定所需的最合适的底物浓度。Vmax可用于计算酶的转化数：当已知酶的总浓度和最大速度时，可计算酶的转化数，即单位时间内催化底物转化为产物的每个酶分子的分子数。
Q5：米氏方程为什么要以"当S>>E时即使所有的酶都与底物结合成ES,也不会明显降低底物浓度"为前提条件
你说的不对？米氏方程本身是关于底物浓度[S]与酶促反应速度v之间的关系，所以这个前提条件无法设定。
Q6：米式方程是通过哪些条件推导出来的？
经典的米氏方程只考虑单一与底物和酶在无干扰情况下的催化动力学。实际上，酶的催化速率受到多方面的影响。其中包括受温度、pH（参见词条：酶的失活） 和抑制剂（参见词条：酶的抑制）的影响。同一种酶可能同时催化多种底物，或者同一个酶可以同时结合多个相同的底物发挥作用（参见词条：酶动力学）。以上情形均有相应的动力学方程。米式方程其他影响因素：1、底物浓度对酶促反应速度的影响当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时，液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。2、温度对酶反应速度的影响一方面是温度升高，酶促反应速度加快。另一方面，温度升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下，反应速度最大。以上内容参考百度百科——米氏方程